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ETD

Archivio digitale delle tesi discusse presso l’Università di Pisa

Tesi etd-10042020-121126


Tipo di tesi
Tesi di laurea magistrale
Autore
VIGNALI, PAOLA
URN
etd-10042020-121126
Titolo
Studio della transtiretina plasmatica nell'amiloidosi cardiaca AL e senile
Dipartimento
BIOLOGIA
Corso di studi
BIOLOGIA APPLICATA ALLA BIOMEDICINA
Relatori
relatore Franzini, Maria
Parole chiave
  • transtiretina
Data inizio appello
19/10/2020
Consultabilità
Completa
Riassunto
La transtiretina (TTR) è una proteina omotetramerica che viene sintetizzata sia a livello del fegato che a livello dei plessi coroidei. Il ruolo fisiologico della transtiretina è quello di legare e trasportare in circolo il complesso retinolo-proteina legante il retinolo (RBP) e l’ormone tiroideo tiroxina (T4). Nell’ultimo decennio è stato osservato come la transtiretina possa essere coinvolta in diverse patologie: una transtiretina mutata genera una Polineuropatia Amiloide Familiare (FAP), mentre una transtiretina wilde-type causa una Amiloidosi Sistemica Senile (SSA). A oggi, a differenza della FAP, non si hanno molte informazioni sulla SSA: non si sa quali siano i fattori di rischio associati allo sviluppo della malattia, se esistano delle differenze nelle concentrazioni di TTR plasmatica tra soggetti sani e pazienti affetti da SSA e se all’interno del gruppo dei pazienti affetti da SSA ci siano delle differenze nella struttura della TTR.
Il primo scopo del progetto di tesi è stato quello di descrivere la popolazione in studio; in particolare si è cercato di capire se ci fossero delle differenze nella concentrazione plasmatica di TTR tra un gruppo di controllo e due gruppi di pazienti affetti da due differenti forme di amiloidosi, TTR o AL. Il secondo scopo del progetto di tesi è stato quello di effettuare uno studio biochimico della struttura di TTR e verificare se le tecniche base (elettroforesi e cromatografia) possano essere utili per questo scopo.

Transthyretin (TTR) is a homotetrameric protein that is synthesized both in the liver and in the choroid plexus. The physiological role of transthyretin is to bind and transport the retinol-binding protein complex (RBP) and the thyroid hormone thyroxine (T4) into the circulation. In the last decade it has been observed how transthyretin can be involved in various pathologies: a mutated transthyretin generates a Familial Amyloid Polyneuropathy (FAP), while a wilde-type transthyretin causes Senile Systemic Amyloidosis (SSA). To date, unlike FAP, there is not much information on SSA: for example, the risk factors associated with the development of SSA are not known, even possible differences in plasma TTR concentrations between healthy subjects and patients with SSA have not been described, as well as differences in the TTR structure have not been investigated.
The first aim of the present project was to describe the study population: in detail, I tried to understand if there were any differences in the plasma concentration of TTR between a control group and two groups of patients with different forms of amyloidosis, TTR or AL. The second purpose of the thesis project was to carry out a biochemical study of the structure of TTR to verify if the basic techniques available in all laboratories (electrophoresis and chromatography) could be useful for this purpose.
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