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Il glutatione (GSH) è una delle principali molecole antiossidanti e partecipa attivamente ai processi di detossificazione nei confronti di farmaci e di xenobiotici.
Esso è un tripeptide contenente un gruppo sulfidrilico (gamma-glutammil –L-cisteinilglicina), costituito da: acido glutammico, cisteina e glicina.con la presenza di un legame gamma-glutammidico.
La cisteina necessaria per la sintesi del glutatione può essere fornita mediante l’alimentazione o attraverso la via di transulfurazione che permette di utilizzare l’atomo di zolfo della metionina per la sintesi di cisteina.
La via di transulfurazione è composta da due tappe, una catalizzata dalla cistationina gamma-sintasi che permette la conversione dell’omocisteina in cistationina e l’altra, che rappresenta la tappa limitante della via, catalizzata dalla cistationina gamma-liasi (E.C. 4.4.1.1) che porta alla formazione di cisteina.
Poichè l’assorbimento di cisteina per la lente declina considerevolmente con l’età, la cistationina gamma-liasi potrebbe diventare determinante per garantire la disponibilità di cisteina durante l’invecchiamento.
E’ stato dimostrato nei ratti che una diminuzione dell’attività della CGL, quale quella osservata durante l’invecchiamento, può essere responsabile di una diminuzione dei livelli di glutatione nella lente che renderebbe il cristallino più suscettibile a danni di tipo ossidativo, a loro volta responsabili dell’insorgenza della cataratta.
Attualmente le conoscenze riportate in letteratura riguardo alla CGL di cristallino sono scarse; tali evidenze, confermate nel presente lavoro sperimentale, indicano comunque bassi livelli di questa attività enzimatica nel suddetto organo.
Il lavoro di tesi si è incentrato sulla definizione di un protocollo di purificazione della CGL dal rene di vitello al fine di poter poi procedere all’isolamento della proteina dalla lente.