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I fitocromi sono dei complessi proteici col ruolo di fotorecettori, che permettono a batteri, funghi o piante di rispondere a stimoli ambientali, regolando un gran numero di processi foto-morfogenetici.
Questi esistono in due distinte forme metastabili foto-reversibili: una che assorbe la luce rossa, Pr, e l'altra che assorbe la luce nel lontano rosso, Pfr.
Al loro interno è presente un cromoforo, un tetrapirrolo lineare, noto come bilina, legato covalentemente alla proteina mediante un legame covalente con un residuo di cisteina (parte del dominio PAS o GAF, in base al fitocromo).
L’assorbimento di luce rossa attiva il foto-recettore determinando un cambiamento conformazionale del cromoforo mediante l’isomerizzazione di un doppio legame della bilina, sebbene non sia ancora chiaro il meccanismo con cui ciò avvenga e le ripercussioni sull’ambiente proteico.
Questo processo fotochimico, caratterizzato da molti intermedi, passa attraverso lo stato eccitato di singoletto S1 (caratterizzato da un tempo di vita molto lungo, circa 300ps) per poi decadere allo stato fondamentale S0 attraverso un’intersezione conica.
L’obiettivo di questa tesi è stato quello di investigare computazionalmente il processo che porta dalla forma Pr al primo intermedio, noto come Lumi-R. Dapprima, si è caratterizzato il sistema nella forma di partenza Pr attraverso simulazioni di dinamica molecolare classica; si è poi studiata la superficie energia potenziale della foto-isomerizzazione, per la quale si è reso necessario l’utilizzo di metodi di calcolo multi-reference. Infine, si sono effettuate simulazioni di dinamica non adiabatica (Surface Hopping) del processo fotochimico e la conseguente risposta dell’ambiente.

Phytochromes are protein complexes with the role of photoreceptors, which allow bacteria, plants, and fungi to respond to the environment and control a variety of photomorphogenic responses. They exist in two photoconvertible meta-stable states, termed Pr and Pfr, which absorb red and far-red light, respectively. The phytochrome chromophore, a linear fully conjugated tetrapyrrol bilin, is covalently attached to a cysteine residue.
Light absorption leads to an isomerization of a double bond of the chromophore resulting in a conformational change of the bilin; however, it is still unclear how this primary light reaction activates the photoreceptor and the impact on the protein environment.
This photochemical process, characterized by many intermediates, goes through the singlet excited state S1 (characterized by an average lifetime of about 300ps) and then decays to the ground state S0 through a conical intersection.
The goal of this thesis was to computationally investigate the process that leads from the Pr form to the first intermediate, known as Lumi-R. First, the Pr form was characterized through classical molecular dynamics simulations; then, the photoisomerization potential energy surface was studied, for which it was necessary apply a multi-reference method.
Finally, non-adiabatic dynamics simulations (Surface Hopping) were carried out to study the photochemical process and its impact on the environment.