• attività antiinfiammatoria
• composti PIGA
• Proteina Traslocatrice
• steroidogenesi
• TSPO

La Proteina Translocatrice (TSPO) è stata identificata per la prima volta nel 1977 quale sito di legame alternativo per la benzodiazepina diazepam. E’ una proteina di 18 KDa, altamente idrofobica, costituita da 5 domini transmembranali. Nei mitocondri il TSPO è
intimamente associato in un complesso trimerico con il trasportatore dei nucleotidi
adenosinici (ANT) di 30 kDa ed il canale anionico voltaggio dipendente (VDAC) di 32 kDa.
Queste componenti insieme ad altre proteine, tra cui la Prax1 e la PAP7, vanno a costituire il cosiddetto MPTP-poro cioè poro di transizione di permeabilità mitocondriale. Questo complesso costituisce un canale localizzato sui siti di contatto tra le membrane mitocondriali esterna ed interna coinvolto in numerosi processi cellulari.
Il TSPO, prevalentemente localizzato nella membrana esterna mitocondriale, gioca un
ruolo fondamentale nella steroidogenesi, nei processi infiammatori, nella proliferazione e
apoptosi cellulare.
In questo studio è stata sintetizzata una piccola serie di ligandi al TSPO, appartenenti alla classe degli N,N-dialchil-2-arilindol-3-ilgliossilamidi (PIGA), selezionati in base ai dati di binding recettoriale. Successivamente sono stati valutati i loro effetti antiossidativi e antiinfiammatori su cellule di glioma astrocitico C6 con lo scopo di correlare i loro effetti farmacologici con la loro capacità di aumentare la produzione di neurosteroidi.