• studio conformazionale
• dendrimero
• acido L-glutammico
• NMR

Con questo lavoro si vuole proporre un modello conformazionale di una molecola dendrimerica tramite studi di spettroscopia NMR e FT-IR.
Prima di inoltrarci nel fitto bosco di picchi spettroscopici introduciamo brevemente questa classe di composti [1a,b,c].
Le specie dendrimeriche sono dette tali in quanto strutturate da un corpo centrale (monomero di pochi u.m.a. ad esempio un amminoacido o un anello aromatico polifunzionalizzato) da cui si diramano vari bracci a loro volta ramificati.
Se la molecola è molto grossa il risultato finale prende la forma di un granulo che presenta la superficie esterna ricca dei gruppi funzionali propri dei monomeri costituenti. L'utilizzo principale di questi composti comporta l'attivazione della loro superficie, ottenuta legando ai gruppi funzionali determinate molecole. È così possibile, per esempio, il veicolamento di farmaci a specifici siti attivi. Inoltre, sfruttando la formazione di legami non covalenti, alcuni dendrimeri sono utilizzati come fasi stazionarie in tecniche cromatografiche GC, HPLC, e scambio ionico.
La possibilità di costruire dendrimeri con monomeri chirali ha portato queste molecole ad essere delle ottime candidate per lo studio degli effetti macroscopici della chiralità molecolare. In questo campo ci sono studi sulla chiralità del “core”, dei bracci dendrimerici o solo della superficie [2].
I gruppi funzionali superficiali possono essere di vario tipo e alcuni possono essere in grado di legarsi tra loro (ad esempio gruppi amminici e carbonilici con legami ad idrogeno). I legami possono avvenire sia tra due rami dendrimerici della stessa molecola (legami intramolecolari), sia tra gruppi funzionali di altre molecole (legami intermolecolari).
Nel caso di legami ad idrogeno intermolecolari, quello che accade è l'aggregamento di due o più molecole dendrimeriche. Questo fenomeno genera lunghe catene di dendrimeri dette fibrille, le cui soluzioni assumono macroscopicamente l'aspetto di gel [3]. I gel dendrimerici ad una certa temperatura (o meglio in un intervallo di temperature) subiscono una transizione di fase, si rompono i legami ad idrogeno e le fibrille si scindono in dendrimeri liberi; questo processo non è sempre reversibile.
Molto comuni sono i composti dendrimerici costruiti usando amminoacidi come monomeri, alcuni dei quali, ad esempio l'acido glutammico e la lisina, avendo più di un gruppo amminico o più di un gruppo carbossilico, sono in grado di legare, tramite legami ammidici, più molecole contemporaneamente. Questo fa si che alcuni dendrimeri vengano studiati dal punto di vista conformazionale per fare meglio luce sul tema del folding delle proteine [4].
Il dendrimero studiato in questa tesi, un trimero dell'acido glutammico, è troppo piccolo per essere considerato come un frammento significativo di una proteina; il nostro lavoro è comunque finalizzato allo studio conformazionale di questa molecola. Questo compito è stato affrontato utilizzando comuni tecniche di indagine spettroscopica NMR sia monodimensionali che bidimensionali, integrandole anche con alcuni spettri all'infrarosso che come vedremo sono stati cruciali per il fine del lavoro.
I risultati verranno presentati grossomodo nell'ordine in cui sono stati registrati; i parametri sperimentali di ogni esperimento sono riportati in un capitolo a parte. In fine verrà formulata un'ipotesi conformazionale compatibile con i dati raccolti.