• beta-lattoglobulina
• allergia
• denaturazione termica
• dicroismo circolare
• test ELISA
• spettroscopia di fluorescenza

Riassunto

Il latte è una miscela ricca di sostanze nutritive, fondamentali per la crescita e lo sviluppo. E’ un’ottima fonte di sali minerali, zuccheri, vitamine ma soprattutto di proteine ad elevato valore biologico. Queste caratteristiche lo rendono un alimento completo ed essenziale per il nostro organismo.
Nonostante l’elevato valore nutritivo, il latte vaccino è in grado di provocare in alcuni soggetti, una reazione allergica. Tale patologia è molto diffusa e si manifesta in particolare nei bambini durante i primi mesi di vita per poi scomparire, nella maggior parte dei casi, entro i 10 anni.
La maggior parte dei soggetti atopici, è allergica alla -lattoglobulina (-LG). Questa proteina è un potente allergene in grado di resistere all’attacco da parte delle proteasi intestinali. Di conseguenza, nelle persone predisposte, i frammenti derivanti da una parziale digestione enzimatica, oltrepassano la barriera intestinale e finiscono nel circolo sanguigno dove scatenano una reazione allergica.
I frammenti di -LG attraversano con più facilità le mucose gastro-intestinali che non hanno ancora raggiunto la maturità funzionale. E’ il caso dei neonati in cui l’assenza di una barriera immunologia, dovuta alla capacità ancora ridotta di sintesi degli anticorpi, contribuisce a renderli maggiormente sensibili agli antigeni.
La ricerca, oggetto di questa Tesi di Laurea, è stata svolta presso la sezione BIA dell’Istituto Nazionale di Ricerca Agronomica (INRA) di Nantes, che da tempo si dedica allo studio dell’allergia alle proteine del latte.
La presente indagine pertanto, si inserisce in un ambito che ha come fine ultimo quello di rendere il latte un alimento fruibile anche da coloro che manifestano reazioni allergiche.
In particolare, il lavoro sperimentale è stato basato sullo studio del meccanismo attraverso il quale la -LG, sottoposta a trattamento termico, si denatura.
Per fare ciò, sono stati adoperati il dicroismo circolare, la spettroscopia di fluorescenza e le tecniche di separazione elettroforetica (Native-PAGE e SDS-PAGE).
Infine, è stato utilizzato il test ELISA per condurre le prove immunoenzimatiche volte a determinare le variazioni nell’allergenicità della -LG.
I risultati ottenuti con i diversi approcci sperimentali, hanno confermato l’elevata stabilità termica della -LG. Essa infatti, anche quando viene sottoposta a trattamenti energici, non subisce delle modifiche strutturali tali da ridurre sufficientemente, la sua allergenicità.
Pertanto, il presente studio dimostra che il problema dell’allergia alla -LG non può essere risolto semplicemente sottoponendo la proteina a denaturazione termica. Ciò comunque, non esclude che in futuro altre strategie potranno essere ideate per la risoluzione di questo disturbo, che affligge circa il 2% della popolazione infantile.